Irene Wacker: Imaging systems at the nanoscale - from cells and tissues to 3D-printed metamaterials
Prof. Rasmus Schröder: Macromolecular imaging - past, present, future
2019. június 7. 13:00 óra, MTA TTK
Buday László: Tks4 állványfehérje és kötőpartnereinek komplex képződése
Az állvány fehérjék úgy szabályozzák a sejtek jelátviteli folyamatait, hogy a molekuláris közelségbe hozzák a hozzájuk kötődő fehérjéket, enzimeket. A Tks4 állványfehérje szerkezete alapján várható, hogy számos fehérje partnert képes megkötni. Projektünkben szeretnénk meghatározni a Tks4 fehérje térszerkezetét, ha lehet, kötődő partnereivel együtt.
Szöllősi András: A Nematostella vectensis TRPM2 ioncsatorna krio-elektron mikroszkópos szerkezete
A „Transient Receptor Potential Melastatin 2”, rövidítve TRPM2, fehérje egy nemszelektív kation csatorna, amely számos élettani folyamatban fontos szerepet tölt be, ezek közül kiemelendő az immunválaszban, inzulin szekrécióban és az állandó testhőmérséklet szabályozásában játszott szerepe. A TRPM2 fehérje aktivátorai a citoszólikus Ca2+, foszfatidil-inozitol-4,5-biszfoszfát, valamint az ADP ribóz. Jelen előadásban a Nematostella vectensis csalánozóból izolált TRPM2 ioncsatorna ~3 Å felbontás mellett meghatározott krio-elektron mikroszkópos szerkezetét mutatjuk be a Ca2+-kötött csukott konformációban.
Farkas Bianka: Fehérjék transzmembrán régióinak meghatározása krio-EM adatok felhasználásával
A transzmembrán fehérjék funkciójának megértéséhez, valamint ezekhez a fehérjékhez köthető betegségek kezelésére irányuló kutatásokhoz fontos a transzmembrán régiók elhelyezkedésének ismerete. Eddig kevés, alacsony felbontású kísérleti adat állt rendelkezésünkre a membránba ágyazott régiók határaira vonatkozóan, azonban ez az információ megtalálható a krio-elektron mikroszkópiai (krio-EM) sűrűség térképekben. Ezért létrehoztunk egy számításos módszert, amelynek segítségével a transzmembrán régiók atomi felbontású lokalizációja kinyerhető ezen krio-EM adatokból.
Gáspári Zoltán: Posztszinaptikus fehérjék interakciós hálózatának vizsgálata
A posztszinaptikus denzitás (PSD) egy sűrű és dinamikus átrendeződésre képes fehérjehálózat, mely fontos szerepet játszik a tanulás és a memória molekuláris szintű folyamatiban. Célunk kiválasztott PSD fehérjék kapcsolatrendszerének és az egyes interakciók közötti összefüggéseknek a feltárása a résztvevő fehérjék és komplexeik szerkezetének és dinamikájának atomi szintű leírásával. Jelenleg elsősorban NMR-spektroszkópiai vizsgálatokat végzünk, de az adott fehérjék és komplexek szerkezeti jellemzőinek függvényében más módszerek alkalmazását is tervezzük.
Urbányi Zoltán: Biológiai gyógyszerhatóanyagok szerkezetének jellemzése
Mind az eredeti mind a bioszimiláris gyógyszerek esetében a szerkezet részletes meghatározása elvárás a hatóságok részéről a törzskönyvezés során. Ezt a szerkezet meghatározási módszerek arzenáljának alkalmazásával lehet megoldani, mint például a Röntgen diffrakció, az NMR, az FT-IR, a CD, a HDX-MS stb. Azonban az összes rendelkezésre álló módszernek komoly korlátja van a fehérjék szerkezet meghatározásában oldat fázisban. Remélhetőleg a Cryo-EM egyfajta megoldást jelenthet a helyes szerkezet meghatározás és összehasonlítás problémájára a fehérjék esetében.